Niveaus van structurele organisatie van het eiwitmolecuul of de structuur van het eiwit

De structuur van het eiwitmolecuul wordt in meer dan 200 bestudeerdjaar. Het staat bekend om veel eiwitten. Sommigen van hen worden gesynthetiseerd (bijvoorbeeld insuline, RNase). De fundamentele structurele en functionele eenheid van eiwitmoleculen uit aminozuren. Verder is de carboxyl- en aminogroepen en eiwitten andere functionele groepen, die hun eigenschappen te bepalen. Dergelijke groepen omvatten geplaatst in de laterale vertakkingen eiwitmolecuul: carboxylgroep van asparaginezuur of glutaminezuur, aminogroep van lysine of hydroxylysine, guanidine groep van arginine, de imidazoolgroep van histidine, de hydroxylgroep van serine en threonine, een fenolgroep van tyrosine, de sulfhydrylgroep van cysteïne disulfide groep cystine, thioether groep methionine, fenylalanine benzelnoe kern alifatische ketens van andere aminozuren.

Er zijn vier niveaus van structurele organisatie van het eiwitmolecuul.

Primaire structuur van het eiwit. Aminozuren in het eiwitmolecuul worden met elkaar verbonden door peptidebindingen, waardoor een primaire structuur wordt gevormd. Het hangt af van de kwalitatieve samenstelling van aminozuren, hun aantal en de volgorde van de verbinding tussen elkaar. De primaire structuur van het eiwit wordt meestal bepaald door Senger. Het testeiwit wordt behandeld met een oplossing van ditfluorbenzeen (DNP), wat resulteert in de vorming van dinitrofenyl-eiwit (DNP-eiwit). Later wordt het DNP-eiwit gehydrolyseerd, het residu van het eiwitmolecuul en het DNP-aminozuur gevormd. Het DNP-aminozuur wordt uit dit mengsel geïsoleerd en wordt gehydrolyseerd. De producten van hydrolyse zijn aminozuur en dinitrobenzeen. De rest van het eiwitmolecuul reageert met nieuwe delen van DNP totdat het gehele molecuul in aminozuren is afgebroken. Op basis van een kwantitatieve studie van aminozuren wordt een schema van de primaire structuur van een individueel eiwit gemaakt. De primaire structuur van eiwitten is insuline, myoglobine, hemoglobine, glucagon en vele andere).

Volgens de Edman-methode wordt het eiwit behandeld met fenylisothiocyanaat. Soms worden proteolytische enzymen - trypsine, pepsine, chymotrypsine, peptidase, enz. Gebruikt.

Secundaire structuur van het eiwit. Amerikaanse wetenschappers, die röntgenanalyse gebruikten, ontdekten dat eiwitpolypeptideketens vaak bestaan ​​in de vorm van alfa-helices en soms beta-structuren.

Alfa-spiralen worden vergeleken met een wenteltrap,waar de functie van de graden wordt uitgevoerd door de aminozuurresiduen. In moleculen van fibrillaire eiwitten (zijde-fibroïne) zijn de polypeptideketens bijna volledig uitgerekt (betastructuur) en geplaatst in de vorm van bollen gestabiliseerd door waterstofbruggen.

De alfahelix kan zich spontaan vormensynthetische polypeptiden (dederon, nylon), die een moleculaire massa van 10 tot 20.000 Da hebben. Op bepaalde plaatsen in het eiwitmolecuul (insuline, hemoglobine, RNAase) wordt de alfa-helixvormige configuratie van de peptideketen verbroken en worden spiraalstructuren van een ander type gevormd.

Tertiaire structuur van het eiwit. De spiraalsecties van de polypeptideketen van het eiwitmolecuul zijn in verschillende relaties, die de tertiaire (driedimensionale) structuur vooraf bepalen, het volume en de vorm van het eiwitmolecuul vormen. Er wordt aangenomen dat de tertiaire structuur automatisch ontstaat als gevolg van de interactie van aminozuurradicalen met oplosmiddelmoleculen. In dit geval worden hydrofobe radicalen "getrokken" in het eiwitmolecuul, waardoor hun droge zones worden gevormd, en hydrofiele groepen worden gericht naar het oplosmiddel, wat de vorming van een energetisch gunstige bevestiging van het molecuul veroorzaakt. Dit proces gaat gepaard met de vorming van intramoleculaire bindingen. De tertiaire structuur van het eiwitmolecuul wordt ontcijferd voor RNAse, hemoglobine, lysozym kippenei.

Quaternaire structuur van het eiwit. Dit soort structuur van het eiwitmolecuul ontstaat als gevolg van de associatie van verschillende subeenheden in een enkel complex molecuul. Elke subeenheid heeft een primaire, secundaire en tertiaire structuur.